дуоденальные специфичные протеолитические энзимы бруннеровских желѐз кишечной мукозы [324, 556, 609 ].
Непосредственно после того, как белки и пептиды эвакуируются из желудка в двенадцатиперстную кишку (duodenum), они смешиваются с ферментами поджелудочной железы – трипсином и химотрипсином. Здесь же, в дуоденуме, свободные пептиды гидролизуются карбоксипетидазами А и В. Для прохождения химуса через двенадцатиперстную кишку требуется 2-4 часа.
Природа пептидаз кишечника, гидролизующих пептиды на короткие фрагменты, у растущих свиней изучена не в полной мере Последовательность [556]. гидролиза белков и пептидов в тонком кишечнике зависит от специфики протеаз, пептидаз и очерѐдности их действия. Например, стандартный шинфилдский комбикорм с добавкой протеинового концентрата на основе рыбной муки претерпевал гидролиз в следующей последовательности: сначала высвобождался треонин, затем изолейцин, лизин, валин, лейцин и фенилаланин, метионин и гистидин.
Ко времени полной эвакуации содержимого тонкого отдела кишечника средний уровень фактически всосавшихся аминокислот составляет 60-80 % [199-201].
В тонком отделе кишечника также происходит высвобождение аммиака в результате деградации аминокислот, количество которого можно определить с помощью аммонийэлектродного метода (Mungi Sohn and Chi-Tang Ho,1995). Раствор каждой аминокислоты был доведѐн до рН 8 и нагрет до температуры 180О С в течение 2 часов. Среди 19 изучаемых аминокислот аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин и глютамин освободили аммоний в этих условиях [14].
Влияние температуры на образование аммония было изучено для аспарагина, аспарагиновой кислоты, глютамина, глютаминовой кислоты и цистеина.
В процессе прохождения остатков корма через толстый отдел кишечника наблюдается дальнейшее уменьшение количества аминокислот. Однако в нативной форме они практически не всасываются из толстого кишечника [750].
Некоторые аминокислоты подвергаются переаминированию и включаются в структуру бактерий [761]. Процессы дезаминирования также характерны для нижних отделов кишечника [380].
4. Причины пониженной и низкой биодоступности аминокислот кормов в белковом питании моногастричных
В современной научной литературе понятие доступности аминокислот определяется, как их способность высвобождаться из белковой молекулы в желудочно-кишечном тракте под действием протеолитических ферментов и поступать через кишечную стенку в общий фонд обмена [135, 164, 395].
На доступность аминокислот к всасыванию в желудочнокишечном тракте моногастричных влияет ряд факторов. Так, структурные свойства белковой молекулы, препятствующие контакту пептидных связей с ферментами, могут быть причиной недостаточного проникновения протеолитических ферментов в белковую молекулу и неполного контакта их с аминокислотами. Например, в кератиновых белках лизин глубоко погружен в белковую матрицу, в результате он не подвергается воздействию протеаз. Действенным фактором, снижающим доступность, является характер последовательности аминокислотных остатков в белковой молекуле, полностью или частично устойчивых к действию протеаз. Лизин, реагируя с аспаргилили глутамил-остатками внутри одной или других белковых молекул, образует соединения аспаргил-лизин и глутамил-лизин, которые также не гидролизуются кишечными протеазами. Однако при кислотном гидролизе они способны освобождать лизин, аспарагиновую и глютаминовую кислоты.
Аминокислоты, которые освобождаются в пищеварительном тракте после гидролиза белков, подвергаются различным метаболическим превращениям [435]. Существует три пути их превращений: первый - включение в белки и пептиды жидких и плотных тканей с возможной реутилизацией после возвращения в пул свободных аминокислот крови через разные промежутки
времени. Оптимальное использование аминокислот на продукцию тела возможно лишь в том случае, когда они присутствуют в клетке в количествах, соответствующих составу синтезируемого белка (например, длиннейшей мышцы); второй – участие в синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, креатинина, адреналина и других биологически активных веществ межуточного обмена; третий – дезаминирование и переаминирование с высвобождением азот- и углеродсодержащих веществ небелковой природы (аммиака, углекислоты, воды и др.). Пул свободных аминокислот составляет всего лишь 0,5 % от общего содержания белка тела животного. При этом на заменимые аминокислоты, такие как аланин, глицин, глютамин, глютаминовую кислоту приходится 80 %. Аминокислоты неодинаково распределены между тканями и жидкостями [11, 435]. Концентрация свободных аминокислот в плазме отражает состояние динамического равновесия, которое стремится к постоянству. Тем не менее, по составу свободных аминокислот крови на протяжении нескольких часов после кормления и по составу мускульного фонда свободных аминокислот, можно судить о качестве и количестве сырого протеина рациона [617, 623].
В ростовом опыте на пшеничном рационе с избытком лизина уровень этой аминокислоты в мускулах крыс к моменту убоя повысился в 4 раза относительно плазмы крови (Омаров, 1988). Гормоны оказывают сильное влияние на обмен аминокислот, синтез и катаболизм белка, действуя тем самым на содержание свободных аминокислот в крови и тканях. Инъекция инсулина вызывает быстрое снижение концентрации аминокислот в плазме и увеличение в мускулах, где усиливается синтез белка [64]. В регуляции аминокислотного профиля крови и мускулов в первую очередь участвует печень [5]. Это доказано в опытах при голодании или кормлении несбалансированными по незаменимым аминокислотам рационами. Кишечник также оказывает большое влияние на аминокислотный пул крови и других органов. Количество эндогенного азота, секретируемого в просвет кишечника у крыс на безбелковой диете по данным В.Г. Рядчикова (1981) , оказалось почти таким же, как на рационе с 10 % сырого протеина [157]. Значительная часть пула крови формиру-
