чить среднесуточный прирост до 500 - 600 г на том же рационе [211]. Ряд авторов отмечают высокую эффективность препаратов лизина и других аминокислот при скармливании животным рационов с пониженным содержанием сырого протеина [229, 171, 547].
В рационах из ячменя (12,5 % белка) с небольшой белковой добавкой соевого шрота и рыбной муки второй лимитирующей аминокислотой для растущих свиней после лизина в опытах Ярова И.И. и др.(1981)был треонин, а третьей - метионин и цистин [260]. В рационах из кукурузы, ячменя и соевого шрота второй лимитирующей аминокислотой после лизина является триптофан или треонин, однако их дефицит проявляется лишь при низком уровне сырого протеина.
3. Переваривание сырого протеина и всасывание доступных аминокислот в тонком кишечнике у моногастричных
Переваривание белка у свиней начинается с мозговой и, затем, желудочной фаз секреции пищеварительных соков.
Белки состоят из аминокислот. К аминокислотам относятся вещества, имеющие в своѐм составе аминную –NH2- группу и карбоксильную -СООН- группу. Известно более 100 аминокислот. Но натуральные белки могут быть построены только из 20 аминокислот (лизин, гистидин, треонин, цистин, валин, метионин, изолейцин, лейцин, фенилаланин, триптофан, аргинин, серин, глютаминовая кислота, аспарагиновая кислота, пролин, глицин, аланин, цистеин, тирозин), поскольку только на них в растительных клетках существует генетический код [2, 4, 7, 10, 12, 19, 46, 49-53, 64, 91, 93, 211]. Аминокислоты соединены друг с другом посредством пептидной связи, образованной в результате реакции аминной и карбоксильной групп. В результате реакции аминокислота теряет воду. Поэтому, говоря об аминокислотном составе белковой молекулы, более правильно их называть аминокислотными остатками. Всѐ разнообразие белков определяется количеством и последовательностью аминокислот
в белковой молекуле или полипептиде. [336, 357, 366, 403, 420, 559, 580, 602, 626, ].
Чаще всего аминокислоты классифицируют по числу аминных и карбоксильных групп, по наличию гидроксильных, циклических и сульфгидрильных групп. Лизин, гистидин, аргинин, имеющие по две аминные группы, относят к основным (положительно заряженным). Аспарагиновую и глютаминовую кислоты, несущих по две карбоксильных группы, относят к кислым аминокислотам. Остальные, имеющие по одной -NH2- и - СООН группе – к нейтральным. Метионин, цистеин по наличию в их молекулах серы называют серу содержащими аминокислотами. Кстати, в природе синтезируется цистеин, а цистин образуется в результате реакции SH групп двух молекул цистеина. Фенилаланин и тирозин, имеющие фенольное кольцо, относят к ароматическим аминокислотам. Лейцин, изолейцин, валин – аминокислоты с разветвлѐнными цепями (branched-chain) [157].
Протеолиз или гидролиз белка в желудке у моногастричных животных начинается под влиянием соляной кислоты и пепсина, образующегося из пепсиногена при РН менее 5,0, с последующим высвобождением пептидов, содержащих до десяти аминокислотных остатков. Сначала разрываются связи, ответственные за трѐхмерную структуру белков [124].
При гидролизе в желудке с помощью соляной кислоты пепсина или протеолитических ферментов молекула белка расщепляется до аминокислот с присоединением Н2О. Используются разные формы обозначения аминокислотного состава белков: количество остатков каждой аминокислоты на молекулу белка; моль аминокислоты/100 г белка; г/100 г белка (это равноценно г/16гN); % от суммы аминокислот гидролизата; мг/г N и другие.
Фенилаланин, тирозин и лейцин являются в преобладающих случаях концевыми аминокислотными остатками в пептидах [124]. Из желудка аминокислоты эвакуируются в виде «нерастворимого» и «растворимого» протеина, низкомолекулярных пептидов. Основное переваривание и всасывание происходит в тонком кишечнике. Протеолитические энзимы двух источников: панкреаса и
дуоденальные специфичные протеолитические энзимы бруннеровских желѐз кишечной мукозы [324, 556, 609 ].
Непосредственно после того, как белки и пептиды эвакуируются из желудка в двенадцатиперстную кишку (duodenum), они смешиваются с ферментами поджелудочной железы – трипсином и химотрипсином. Здесь же, в дуоденуме, свободные пептиды гидролизуются карбоксипетидазами А и В. Для прохождения химуса через двенадцатиперстную кишку требуется 2-4 часа.
Природа пептидаз кишечника, гидролизующих пептиды на короткие фрагменты, у растущих свиней изучена не в полной мере Последовательность [556]. гидролиза белков и пептидов в тонком кишечнике зависит от специфики протеаз, пептидаз и очерѐдности их действия. Например, стандартный шинфилдский комбикорм с добавкой протеинового концентрата на основе рыбной муки претерпевал гидролиз в следующей последовательности: сначала высвобождался треонин, затем изолейцин, лизин, валин, лейцин и фенилаланин, метионин и гистидин.
Ко времени полной эвакуации содержимого тонкого отдела кишечника средний уровень фактически всосавшихся аминокислот составляет 60-80 % [199-201].
В тонком отделе кишечника также происходит высвобождение аммиака в результате деградации аминокислот, количество которого можно определить с помощью аммонийэлектродного метода (Mungi Sohn and Chi-Tang Ho,1995). Раствор каждой аминокислоты был доведѐн до рН 8 и нагрет до температуры 180О С в течение 2 часов. Среди 19 изучаемых аминокислот аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин и глютамин освободили аммоний в этих условиях [14].
Влияние температуры на образование аммония было изучено для аспарагина, аспарагиновой кислоты, глютамина, глютаминовой кислоты и цистеина.
В процессе прохождения остатков корма через толстый отдел кишечника наблюдается дальнейшее уменьшение количества аминокислот. Однако в нативной форме они практически не всасываются из толстого кишечника [750].
