Некоторые аминокислоты подвергаются переаминированию и включаются в структуру бактерий [761]. Процессы дезаминирования также характерны для нижних отделов кишечника [380].
4. Причины пониженной и низкой биодоступности аминокислот кормов в белковом питании моногастричных
В современной научной литературе понятие доступности аминокислот определяется, как их способность высвобождаться из белковой молекулы в желудочно-кишечном тракте под действием протеолитических ферментов и поступать через кишечную стенку в общий фонд обмена [135, 164, 395].
На доступность аминокислот к всасыванию в желудочнокишечном тракте моногастричных влияет ряд факторов. Так, структурные свойства белковой молекулы, препятствующие контакту пептидных связей с ферментами, могут быть причиной недостаточного проникновения протеолитических ферментов в белковую молекулу и неполного контакта их с аминокислотами. Например, в кератиновых белках лизин глубоко погружен в белковую матрицу, в результате он не подвергается воздействию протеаз. Действенным фактором, снижающим доступность, является характер последовательности аминокислотных остатков в белковой молекуле, полностью или частично устойчивых к действию протеаз. Лизин, реагируя с аспаргилили глутамил-остатками внутри одной или других белковых молекул, образует соединения аспаргил-лизин и глутамил-лизин, которые также не гидролизуются кишечными протеазами. Однако при кислотном гидролизе они способны освобождать лизин, аспарагиновую и глютаминовую кислоты.
Аминокислоты, которые освобождаются в пищеварительном тракте после гидролиза белков, подвергаются различным метаболическим превращениям [435]. Существует три пути их превращений: первый - включение в белки и пептиды жидких и плотных тканей с возможной реутилизацией после возвращения в пул свободных аминокислот крови через разные промежутки
времени. Оптимальное использование аминокислот на продукцию тела возможно лишь в том случае, когда они присутствуют в клетке в количествах, соответствующих составу синтезируемого белка (например, длиннейшей мышцы); второй – участие в синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, креатинина, адреналина и других биологически активных веществ межуточного обмена; третий – дезаминирование и переаминирование с высвобождением азот- и углеродсодержащих веществ небелковой природы (аммиака, углекислоты, воды и др.). Пул свободных аминокислот составляет всего лишь 0,5 % от общего содержания белка тела животного. При этом на заменимые аминокислоты, такие как аланин, глицин, глютамин, глютаминовую кислоту приходится 80 %. Аминокислоты неодинаково распределены между тканями и жидкостями [11, 435]. Концентрация свободных аминокислот в плазме отражает состояние динамического равновесия, которое стремится к постоянству. Тем не менее, по составу свободных аминокислот крови на протяжении нескольких часов после кормления и по составу мускульного фонда свободных аминокислот, можно судить о качестве и количестве сырого протеина рациона [617, 623].
В ростовом опыте на пшеничном рационе с избытком лизина уровень этой аминокислоты в мускулах крыс к моменту убоя повысился в 4 раза относительно плазмы крови (Омаров, 1988). Гормоны оказывают сильное влияние на обмен аминокислот, синтез и катаболизм белка, действуя тем самым на содержание свободных аминокислот в крови и тканях. Инъекция инсулина вызывает быстрое снижение концентрации аминокислот в плазме и увеличение в мускулах, где усиливается синтез белка [64]. В регуляции аминокислотного профиля крови и мускулов в первую очередь участвует печень [5]. Это доказано в опытах при голодании или кормлении несбалансированными по незаменимым аминокислотам рационами. Кишечник также оказывает большое влияние на аминокислотный пул крови и других органов. Количество эндогенного азота, секретируемого в просвет кишечника у крыс на безбелковой диете по данным В.Г. Рядчикова (1981) , оказалось почти таким же, как на рационе с 10 % сырого протеина [157]. Значительная часть пула крови формиру-
ется за счет эндогенных поступлений из кишечника. По данным Rerat A., Vaissade P., Vaygelade P., Rolin D., Robin P., Jung J. (1977), в портальной крови четырѐхмесячных свиней за семичасовой период безбелкового кормления находилось 40 % аминокислот от их количества при кормлении рационом с 10 % сырого протеина [636]. А.А.Алиевым (1970) показано, что профиль аминокислот в крови является результатом не только эндогенных поступлений, переваривания белка и последующего всасывания аминокислот корма, но и переаминирования отдельных аминокислот в стенке желудочно-кишечного тракта [2].
Исследование концентрации свободных аминокислот в крови и тканях позволяет использовать их в качестве тестов для оценки обеспеченности рациона сбалансированным сырым протеином, определить доступность аминокислот и находить зоотехнические пути (добавку синтетических аминокислот, альтернативных источников белка и химических нейрорегуляторов) оптимизации пищевого поведения свиней на уровне внутренних регуляторных систем организма. Искусственные и природные химические нейромодуляторы лишь частично решают проблему оптимизации пищевого поведения моногастричных [38, 64, 211, 274, 379, 399, 436, 455, 527, 535, 608, 629, 642, 648-649, 703, 720, 730]. Среди них - соединения пептидной природы, участвующие в регуляции межклеточных сигналов, обеспечивающие «поведение» клетки, направленные на реализацию физиологических процессов в организме и пищевого поведения в отношении баланса незаменимых аминокислот.
Пшеница, ячмень, кукуруза, как основные компоненты рациона для свиней, отличаются недостаточным содержанием белка и критических аминокислот - лизина для пшеницы и ячменя, триптофана для кукурузы, и в меньшей степени треонина, метионина и изолейцина. Животные не адаптируются к рационам с низким содержанием белка, плохо или совсем не адаптируются к рационам, в которых отсутствует критическая аминокислота или имеется дисбаланс первой, второй и третьей лимитирующих аминокислот [11]. Так, при добавлении лизина в монорацион из зерна кукурузы, снижалось потребление корма на 19 %, а интенсивность роста крыс - на 35 % [11]. Ввод в рацион лизина и
