Эта группа включает:
-
альдолазы
-
гидратазы
-
дегидратазы
-
синтазы
-
-лиазы
Изомеразы катализируют реакции изомерного превращения в пределах одной молекулы. Например, рибулозофосфат-3-эпимераза изменяет конфигурацию молекулы при одном атоме углерода и превращают рибулозо-5-фосфат в ксилулозо-5-фосфат:
Группа включает:
-
рацемазы;
-
изомеразы;
-
некоторые мутазы.
Лигазы . Название означает катализ реакций, где связываются две молекулы за счет разрушения высокоэнергетической фосфатной связи АТФ , которые дают энергию для осуществления реакции. Например, образование глютамина из глютаминовой кислоты осуществляется с помощью глютаминсинтетазы при затрате энергии АТФ :
Единицы активности ферментов
1) За единицу активности фермента (U-unit, англ.) принимают такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата (С) за 1 мин. при оптимальных условиях (1U= 1 мкмоль/мин.)
2) В системе СИ активность выражают в каталах: 1 катал – количество фермента, катализирующее превращение 1 моля субстрата за 1 сек. при оптимальных условиях (1кат.=1 моль/с)
3) Удельная активность определяется количеством единиц ферментативной активности, которое приходится на 1 мг белка в биологическом объекте (U/мг белка)
4) В медицинской энзимологии активность фермента выражают в единицах (U) на 1 л биологической жидкости (сыворотки крови, мочи): U/л.
9.2. Свойства ферментов как биокатализаторов
Специфичность (избирательность) действия. Выделяют такие ее
виды:
а) абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного субстрата (один фермент – один субстрат). Пример – уреаза, аргиназа, сахараза, лактаза и др.
б) стереоструктурная– фермент катализирует превращение определенного стереоизомера (лактатдегидрогеназа превращает только L- лактат)
в) относительная– фермент катализирует превращение группы веществ с одним типом химической связи (один фермент – одна связь). Пример – пептидазы, эстеразы, гликозидазы.
Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры
Ферментативные реакции, как и все химические реакции, ускоряются при повышении температуры (в 2-4 раза на каждые 10°С). Однако скорость ферментативной реакции имеет свой температурный оптимум, превышение которого приводит к понижению активности ферментов из-за тепловой денатурации их молекул. Для большинства ферментативных реакций температурный оптимум – 38-40°С. При 50-60°С и выше скорость ферментативных реакций сильно уменьшается из-за разрушения молекул фермента (рис. 9.1А). Зависимость активности ферментов от температуры называется термолабильностью . Ферменты лучше сохраняются при низких температурах, хотя при этом их активность снижается, но денатурации не происходит.
Зависимость ферментативной активности от рН среды
Каждый фермент имеет свой рН-оптимум, т.е. значение рН, при котором его активность максимальна. Фермент, как и любой белок, имеет в своей структуре ионогенные группы (например, карбоксильные группы или аминогруппы в боковых цепях), а от концентрации ионов водорода зависит их диссоциация и соотношение между положительно и отрицательно заряженными группами. Соотношение между этими группами определяет и пространственное строение молекулы фермента (его конформацию), а следовательно, и его активность. Большинство ферментов наиболее активны при рН=6-8. Исключения – пепсин (рНопт= 1,5-2), аргиназа (рНопт=10-11), (рис. 9.1Б).
Ферменты в отличие от небиологических катализаторов проявляют более высокую активность и свою способность ускорять реакции в очень маленьких концентрациях (например, одна молекула карбоангидразы способна расщепить 36 млн. молекул Н2СО3 ).
Центры ферментов. Молекула фермента взаимодействует с субстратом не всей своей поверхностью, а определенными участками. На поверхности фермента есть: активный центр – это участок, который взаимодействует с субстратом. Активных центров в молекуле фермента может быть несколько. Наиболее часто в состав активных центров ферментов входят функциональные группы таких аминокислот:
-
ОН - группы серина, треонина, тирозина;
-
SH - группы цистеина;
-
NH - группа гистидина;
-
СООН - группы глутамата и аспартата;
-
NH2 - группы аргинина и лизина.
В структуре активного центра выделяют: участок, который связывается с субстратом и называется контактный («якорный») участок; каталитический участок, в состав которого входят химические группы,
