Глава 6. Белки
Белки – это сложные органические соединения с молекулярной массой от 5000 до 1000000 Дальтон. Они состоят из аминокислот. Известно более 200 аминокислот, однако, природные белки включают только 20 аминокислот. От углеводов и жиров белки отличаются тем, что в их молекуле содержатся азот и сера.
6.1. Классификация белков
Белки классифицируют по следующим признакам: химическому составу, функциональным свойствам, структуре (форме) белковых молекул. Кроме того, белки семян злаковых, бобовых и масличных культур – по растворимости в разных химических средах.
По химическому составу
По химическому составу белки классифицируют в две основные группы: простые и сложные.
Простые белки состоят только из аминокислот. Они составляют подавляющую массу белков животного и растительного мира и представлены белками клеток, тканей, органов животных, растений, микроорганизмов. Это и иммунные тела, белки крови, гормоны, ферменты. Белки пищи, кормов, молока, яиц, мяса представлены в основном простыми белками, состоящими только из аминокислот. Вместе с тем, простые белки отличаются друг от друга по числу аминокислотных остатков, молекулярной массе, последовательности и количеству тех или других аминокислот в белковой молекуле.
Сложные белки, кроме аминокислот, имеют в своем составе небелковую часть, называемую простетической группой. Примеры наиболее важных сложных белков: гликопротеины, липопротеины, фосфопротеины, хромопротеины, нуклепротеины.
Гликопротеины – это белки с одним или более гетерогликаном в качестве простетической группы. У большинства гликопротеинов гетерогликаны содержат гексозамины, это- глюкозамин или галактозамин, или оба, кроме того, галактоза и манноза могут присутствовать. Гликопротеины являются компонентами слизистой пищеварительного тракта, где действуют как смазка. Запасной белок в яйце белый овальбумин является гликопротеином.
Липопротеины – белки, связанные с липидами, такими как триацилглицериды и холестерин, которые являются соединениями, обеспечивающими транспорт липидов в кровяной поток, в ткани или для оксидации и запасания жира. Их можно классифицировать в пять главных категорий в увеличивающемся порядке по плотности: хиломикроны, очень низко плотные липопротеины (ОНПЛ), низкоплотные
липопротеины (НПЛ), среднеплотные (СПЛ) и высокоплотные (ВПЛ) (табл. 5.4).
Фосфопротеины содержат фосфорную кислоту как простетическую группу, есть в казеине молока и фосфитине яичного желтка.
Хромопротеины содержат пигмент в качестве простетической группы. Примеры: гемоглобин, цитохромы, в которых содержится гем и флавины, соответственно.
Нуклеопротеины, у которых простетическими группами белка являются рибонуклеиновые кислоты (РНК).
По функциональным свойствам
Белки в организме животных и в растениях делят на функциональные и структурные. К функциональным относят ферменты, гормоны и многие другие. К структурным: в растениях - запасные белки семян, у животных – белки покровных тканей – кератины, волосы, шерсть, перья, рога, копыта; белки соединительных тканей-коллагены, эластины.
Каждый белок выполняет свою узкоспециализированную функцию. Например, белок миозин, составляющий 50% мускульных белков, играет важную роль в сокращении мышц, обладая одновременно ферментативной АТФ-азной активностью, так как катализирует расщепление АТФ до АДФ, обеспечивая тем самым мускулы энергией.
По форме белковой молекулы
Фибриллярные белки. Эти белки, в большинстве случаев, играют структурную роль в клетках и тканях животных, они нерастворимы и очень устойчивы к протеолитическим ферментам. Они состоят из длинных цепей, соединенных вместе поперечными связями.
Коллагены являются главными белками соединительных тканей и составляют до 38% белка в теле животного. Как подчеркивалось ранее, аминокислота оксипролин является основным компонентом коллагена. Гидроксилация пролина до гидроксипролина ослабляется с возрастом животных,это может привести к увеличению экссудата и поражению кожи. Триптофан не найден в коллагене.
Эластин – найден в эластичных тканях, таких как сухожилия и артерии. Полипептидная цепь эластина богата аланином и глицином. Она содержит поперечные связи, включающие боковые цепи лизина, который защищает белок от чрезмерного растягивания и способствует обратному возврату к нормальной длине после растяжения.
Кератины – классифицируются в два типа: α – кератины являются главным белком шерсти и волос, β – кератин находится в перьях, коже, клюве, чешуе большинства птиц и рептилий. Белки очень богаты серусодержащей аминокислотой цистеином; белок шерсти, например, содержит около 4% серы.
Глобулярные белки. Они называются так потому, что их полипептидные цепи свернуты в компактные формы в виде глобул шаровидной формы. Эта группа включает в себя все энзимы, антитела и гормоны, которые являются белками. Первая подгруппа глобулярных белков – альбумины, являются водорастворимыми белками, коагулирующими под действием температуры. Большое количество их находится в молоке, крови, яйцах и многих растениях.
Гистоны – белки со свойствами оснований, присутствуют в клеточном ядре, где связаны с дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК). Они растворимы в солевых растворах и не коагулируются теплом, содержат много аргинина и лизина.
Протамины – белки, обладающие основными свойствами, с относительно низкой молекулярной массой, связанные с нуклеиновыми кислотами и имеющиеся в большом количестве в мужских половых клетках (сперматозоидах, молоках) и икре рыб. Протамины богаты аргинином, однако, не содержат тирозина, триптофана и серусодержащих аминокислот.
Глобулины обнаруживаются в молоке, яйцах и крови, являются главным резервным белком во многих семенах, особенно бобовых – сое, горохе и других.
По структуре (конформации) белковой молекулы
Несмотря на то, что глобулярные и фибриллярные белки в целом отражают внешнюю форму белков, однако, такая классификация не является удобной для заключения о разнообразии организации белковой структуры.
Современный подход в понимании структуры белковой молекулы, основан на внутримолекулярных взаимодействиях аминокислот.
Белковая молекула может находиться в различной пространственной конфигурации в естественных условиях. Говоря о конфигурации (конформации), подразумевается размер, форма, упакованность полипептидной цепи. От этих свойств зависят активность ферментов, питательные и технологические свойства продуктов.
Имеется несколько типов химического и физического взаимодействия, которые вместе влияют на размер, форму и физикохимические свойства белков. Два типа связей между аминокислотными остатками в белковой молекуле являются основными и наиболее важными – ковалентные связи и физические силы.
К ковалентным связям относится пептидная -C(O)-NH- и дисульфидная-S-S- связь. Пептидная связь очень прочная и требуется химическая реакция для ее разрыва.
Две важные, в отношении полярности, аминокислоты – цистеин и цистин. Цистеин содержит сульфгидрильную SH-группу – весьма полярную, которая ионизирует в щелочной среде. В присутствии окисли-
