диетах и кормах для животных. В наиболее полноценных продуктах отношение НАК/ЗАК (без учета полунезаменимых цистина и тирозина) таково: в белке говядины в пределах 0,96-1,10, свинины – 1,04, рыбе – 1,14, яйца – 1,14, молока человека – 0,88, коровьего молока 0,96. Концепция оптимального соотношения НАК/ЗАК для оптимального роста животного и, следовательно, биосинтеза белка изучалась весьма интенсиво. Считают оптимальным соотношением для поросят НАК:ЗАК=1:1,22.
Важность обеспечения ЗАК заключается в том, что некоторые НАК медленно трансформируются в ЗАК, которые бывают срочно необходимы при высоком уровне продуктивности, когда эндогенная синтетическая способность аминокислот и метаболическая доступность нужного предшественника ограничена. Примерами таких условно незаменимых аминокислот могут быть аргинин, пролин, глютамин, глютаминовая кислота.
Классическое представление о заменимости является слишком упрощенным. Считают, что заменимость определяется только особенностью углеродного скелета, а не функциональными группами NH2 и COOH. Между тем, в опытах с меченным15 N было показано, что существует специфичность переноса аминных групп между аминокислотами. На этой основе только лизин и треонин рассматриваются как абсолютно незаменимые аминокислоты. Аланин, глютаминовая и аспарагиновая кислоты, которые образуются из легко доступных промежуточных продуктов относятся к истинно заменимым. Все другие заменимые аминокислоты являются условно незаменимыми, так как образуются из незаменимых аминокислот или показывают случаи, когда потребность в них превышает способность их синтеза.
6.5. L- и D-аминокислоты
Аминокислоты натуральных белков имеют одинаковую конфигурацию у α-углеродного атома– L конфигурацию. Это обозначение применяется для всех природных аминокислот. В природе встречаются аминокислоты, имеющие D конфигурацию. Но их количество слишком мало.
Производное сразу D- и L- форм – DL-аминокислоты получают в результате химического синтеза. Это так называемая рацемическая смесь, состоящая из равного количества двух оптически активных антиподов.
В обиходе часто наблюдается путаница, когда L- формы причисляют к левовращающим, а D- формы – к правовращающим. В действительности почти половина природных аминокислот вращает пучок поляризованного света в водном растворе вправо, что и обозначается знаком (+), другая половина – влево и обозначается знаком (-). В то же
время L-и D- конфигурации определяют при сравнении с конфигурацией глицеринового альдегида, принятого за стандарт.
Если замещающие группы при α-углеродном радикале аминокислот имеют то же расположение в пространстве, как и у глицеринового альдегида, то причисление аминокислот к L- или D- ряду будет определяться и их соответствием к L- или D- глицериновому альдегиду.
Необходимость знания формы аминокислот обусловлена их различной способностью усваиваться организмами животных и человека и использоваться для синтеза белка. Примечательно, что L- аминокислоты в большинстве безвкусные или горькие, а D- аминокислоты – сладкие. L- глютаминовая кислота обладает запахом и вкусом мяса. Глицин, который оптически неактивен, обладает сладким вкусом, сходным со вкусом сахара.
При испытаниях на крысах и цыплятах D- изомеров аминокислот обнаружено, что D- формы метионина, цистина, фенилаланина, тирозина используются одинаково, как и L-формы, когда даются в виде DLрацемата. D- формы лизина, треонина и изолейцина совершенно не используются. D- триптофан используется на 58-60% поросятами (табл. 6.2).
Крысы частично используют D- формы валина, гистидина и аргинина. Цыплята почти не используют D- формы аргинина, гистидина, валина, триптофана, но хорошо растут при наличии D- лейцина.
Таблица 6.2 – Эффективность изомеров и аналогов аминокислот в % от действия их L – изомеров
| Аминокислоты | Цыплята | Крыса | Мышь | Собака | Свинья |
|---|---|---|---|---|---|
| D-лизин | 0 | 0 | 0 | - | - |
| D-треонин | 0 | 0 | 0 | - | |
| D-триптофан | 20 | 100 | 30 | 35 | 80 |
| D-метионин | 90 | 90 | 75 | 100 | 100 |
| DL-метионин | 95 | 95 | 88 | 100 | 100 |
| DL-ОН-метионин | 80 | - | 70 | - | 100 |
| Кето-метионин | 90 | - | - | - | - |
| N-ацетил-L- метионин | 100 | 100 | 90 | 100 | - |
| D-аргинин | 0 | 0 | - | - | - |
| D-гистидин | 10 | 10 | 10 | - | - |
| D-лейцин | 100 | 50 | 15 | - | - |
| D-валин | 70 | 15 | 5 | - | - |
| D-изолейцин | 0 | - | - | - | - |
| D-фенилаланин | 75 | 70 | - | - | - |
| L-OH-фенилаланин | 70 | 50 | - | - | - |
| Кето-фенилаланин | 85 | 65 | - | - | - |
| D-тирозин | 100 | 100 | - | - | - |
Способность использовать D- формы связана с наличием или отсутствием в почках ферментов, способных превращать их в соответствующую α-кето кислоту и затем переаминировать их в L- кислоты с помощью почечного и печеночного фермента D- аминокислотной оксидазы. По-видимому, такие ферменты могут образовываться не для всех аминокислот и для разных аминокислот иметь разную активность.
Строение аминокислот
Аминокислоты содержат основную (щелочную) аминную группу (-NH2) и кислую карбоксильную группу (-СООН). Большинство аминокислот, обычно присутствующих в натуральных белках, являются α- типа, когда аминная группа примкнута к углеродному атому, к которому присоединена гидроксильная группа. В белках аминокислоты соединены с помощью пептидных связей СО-NH. Образование пептидных связей происходит в процессе биосинтеза белка, при этом каждая аминокислота теряет карбоксильную ОН группу и водород (Н). В связи с отщеплением воды аминокислоты в составе белка называют аминокислотными остатками. Боковые группы у разных аминокислот разные. У одних она представлена атомом водорода, как у глицина, у других, например, у фенилаланина – фенольной группой. Ниже представлена молекула гормона вазопрессина. Она состоит из 9 аминокислотных остатков.
а б в
Рисунок 6.4 – Молекула вазопрессина: а – в виде структурной формулы; б – записанная с помощью трехбуквенной символики; в – записанная с помощью однобуквенной символики. Линия, соединяющая символы остатков цистеина, означает наличие между ними дисульфидного мостика; в пунктиром овале обозначены пептидные связи.
На рисунке хорошо видны боковые цепи тирозина, фенилаланина, глютамина, аспарагина, пролина, аргинина. Две молекулы цистеина образовали дисульфидную связь -S-S-. Можно представить сложность высокомолекулярных молекул белка, состоящих из нескольких сотен и тысяч аминокислотных остатков. Например, молекула миозина состоит из 858 аминокислотных остатков, коллагена 959, глютелина пшеницы более 2500.
