аминокислот с образованием биогенных аминов; в) в составе δ-аминолевулинатсинтазы участвует в синтезе гема; г) участвует во взаимопревращениях глицина и серина.
Биоцитин состоит из биотина (витамина B7 ) и остатка лизина. Биотин это гетероцикл, состоящий из имидазольного и тиофенового колец. Биоцитин является коферментом карбоксилаз, которые присоединяют СО2 к молекуле карбоновой кислоты с удлинением цепи на 1 атом углерода. Он принимает участие в реакциях карбоксилирования в присутствии АТФ: например, образовании малонил- КоА, необходимого в реакциях синтеза жирных кислот, или образовании щавелевоуксусной кислоты в цикле трикарбоновых кислот:
Биоцитин принимает участие в реакциях транскарбоксилирования (без участия АТФ), при которых субстраты обмениваются карбоксильными группами:
R1-COOH+R2H→R2H+R1-COOH
Тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК). Структура кофермента включает кольцо птеридина, пара-аминобензойную кислоту ( ПАБК ) и глютаминовую кислоту. ТГФК синтезируется из витамина В9 (фолиевой кислоты) под действием фермента дигидрофолатредуктазы, который присоединяет 4 атома водорода к фолиевой кислоте. Этот фермент ингибируется противоопухолевым препаратом метотрексатом, что ведет к торможению синтеза нуклеотидов, необходимых для репликации ДНК, и тормозит рост опухоли.
Функции ТГФК состоят в межмолекулярном переносе одноуглеродных фрагментов: метильного (-СН3) , метиленового (-СН2-) , метинильного (-СН= ),оксиметильного ( -СН-ОН ), формильного ( -СОН ), форминоиминного ( -CH=NH ).
ТГФК принимает участие в обмене аминокислот (синтез метионина из гомоцистеина), в синтезе дезоксирибонуклеотидов и пуриновых ядер (аденина и гуанина), холина, креатина, адреналина.
Метилкобаламин синтезируется из витамина B12 , структура которого очень сложная и включает кориновое ядро, в центре которого расположен атом кобальта, соединенный с 4 пиррольными кольцами. Метилкобаламин принимает участие в метилировании гомоцистеина в метионин. Фермент гомоцистеинметилтрансфераза переносит метильный радикал из метилтетрагидрофолата на гомоцистеин.
Витамин А (ретинол) принимает участие в синтезе гликопротеинов в качестве кофактора гликозилтрансфераз – ферментов, гликозилирующих белки. Переносит олигосахариды через мембрану. Гликопротеины являются основой муцинов, которые покрывают слизистые оболочки. Витамин А является антиоксидантом, так как защищает мембраны от действия активных радикалов.
Витамин К – является кофактором гамма-глутамилкарбоксилазы, которая активирует протромбин, превращая его в тромбин. Считается, что витамин К является кофактором 7 факторов свертывания крови и многих белков соединительной ткани и костей. Коферментная функция витамина К состоит в карбоксилировании остатков глютаминовой кислоты в белках. Благодаря этому в глютаминовой кислоте появляется дополнительная карбоксильная группа и такой белок приобретает способность связывать ионы кальция, что и запускает процесс свертывания крови и другие реакции (например, депонирование солей кальция в костях).
Вит. К+СО2+глютамат-белок→Вит. К-эпоксид+гамма-карбоксиглютамат-
-белок
Витамин Е (токоферол) является коферментом десатуразы жирных кислот, а также проявляет мощные антиоксидантные свойства.
Проверочные вопросы:
-
Свойства ферментов как биокатализаторов.
-
Классификация ферментов.
-
Действие температуры, рН и концентрации субстрата на каталитическую активность ферментов.
-
Механизм действия ферментов на примере химотрипсина (конформация, активный центр стереоспецифичность).
-
Кофакторы ферментов, их характеристика.
-
Коферменты, витаминные и невитаминные, действие в метаболических реакциях.
-
Литература
-
- Биологический энциклопедический словарь. / гл. редактор М. С. Гиляров. -2-е изд., исправл. - М.: «Советская энциклопедия», 1989. – 864 с.
-
Клопов М. И. Биологически активные вещества в физиологических и биохимических процессах в организме животного. / М. И. Клопов, В. И. Максимов. - М.: Изд-во «Лань», 2012. – 442 с.
-
Ленинджер А. Биохимия. / пер. с англ. под ред. акад. А. А. Баева. - М.: Изд-во «Мир», 1974. - 957 с.
-
Кнорре Д. Г. Биологическая химия / Д. Г. Кнорре, С. Д. Мызина. - М.: «Высшая школа», 1998. - 479 с.
