Крахмал является смесью двух полисахаридов – 20-30% амилозы и 70-80% амилопектина. Амилоза – прямолинейный полисахарид, состоящий из 500-600 единиц глюкозы, соединенных с помощью α-1→4гликозидных связей. Молекула закручена в спираль, и некоторое количество жира может быть обнаружено в центре ее структуры. Амилопектин – сильно разветвленный полисахарид, состоящий примерно из 3 млн. молекул глюкозы, соединенных α-1→4- и α-1→6-гликозидными связями. Цепи макромолекул амилопектина формируются в двойную спираль (рис. 27.3).
б
а
Рисунок 27.3 - Изображения части молекул: а – амилопектина, б – амилозы (кружочками обозначены молекулы глюкозы)
Крахмал в эндосперме образуется в виде гранул (рис. 27.4), которые имеют кристаллическую и аморфную зоны. Аморфные слои богаты амилопектиновыми разветвленными точками, в то время как кристаллические слои являются участками, где α-1→4 связи разных амилопектиновых молекул становятся выстроенными в прямую цепь. Крахмал некоторых зерновых, например овса, пшеницы и ржи, помимо глюкозы имеет в своем эндосперме и стенках алейроновых клеток некоторое количество арабиноксиланов.
27.2. Зерновые белки
Если рассматривать состав суммарных белков зерна злаковых культур по содержанию незаменимых аминокислот в сравнении с белком молока, можно отметить, что все они чрезвычайно бедны лизином (табл. 27.2). Белки бобовых культур – гороха и сои по уровню лизина близки к белку коровьего молока. Для белков злаков характерен также некоторый дефицит треонина. Кукуруза, просо и рис отличаются довольно высоким уровнем метионина. Однако метионина мало в белке пшеницы, сорго, овса и ржи. Семена бобовых особенно бедны серусодержащими аминокислотами, триптофаном. Между зерновыми имеются существенные различия по содержанию лейцина, изолейцина, аргинина.
27.3. Белковые фракции
Для познания факторов, слагающих аминокислотный фонд различных видов зерна, определенное значение имеют исследования по установлению фракционного состава суммарных белков.
Американский ученый Т.Б. Осборн разработал методику экстракции зерновых белков и в 1907 г. предложил их классификацию по принципу растворимости. При последовательной обработке муки зерна: водой, разбавленным 5–10%-ным раствором NaCl, 70%-ным водным спиртом и 0,1-0,2%-ным раствором NaOH, им были экстрагированы белковые фракции, названные, соответственно, альбуминами, глобулинами, проламинами и глютелинами. Эта техника принципиально не изменилась до наших дней, и невозможно перечислить огромное количество работ по фракционированию различных видов растительных объектов, выполненных осборновским методом, ставшим классическим.
Таблица 27.2 – Содержание незаменимых аминокислот в зерне злаковых и бобовых культур, г/100 г белка
| Аминокислоты | Пшеница | Кукуруза | Сорго | Просо | Овес | Ячмень | Рис | Рожь | Горох | Соя | Коровье молоко |
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Аргинин | 4,7 | 4,6 | 4,1 | 4,7 | 4,5 | 5,1 | 6,6 | 4,2 | 8,2 | 7,4 | 6,6 |
| Гистидин | 2,4 | 3,1 | 2,4 | 2,6 | 1,5 | 2,3 | 2,3 | 3,0 | 2,4 | 2,7 | 2,8 |
| Лизин | 2,8 | 2,5 | 2,5 | 2,2 | 3,2 | 3,6 | 3,8 | 3,3 | 7,5 | 6,5 | 7,8 |
| Метионин | 1,7 | 2,1 | 1,6 | 2,4 | 1,1 | 1,7 | 2,3 | 1,4 | 0,9 | 1,5 | 2,7 |
| Триптофан | 1,3 | 0,6 | 1,1 | 1,1 | 1,0 | 1,2 | 1,3 | 1,1 | 0,8 | 1,3 | 1,5 |
| Валин | 4,2 | 4,0 | 5,2 | 4,8 | 5,3 | 4,9 | 6,5 | 4,8 | 4,5 | 5,4 | 6,2 |
| Изолейцин | 3,4 | 3,3 | 3,9 | 3,9 | 2,8 | 3,5 | 4,3 | 3,1 | 3,8 | 4,6 | 5,6 |
| Лейцин | 6,9 | 11,2 | 12,7 | 9,6 | 5,0 | 7,2 | 8,5 | 5,4 | 6,5 | 7,9 | 9,7 |
| Тирозин | 2,7 | 3,0 | 2,5 | 3,1 | 3,1 | 2,7 | 4,9 | 3,3 | 3,5 | 3,8 | 3,0 |
| Треонин | 2,9 | 3,6 | 3,4 | 3,3 | 3,3 | 3,4 | 3,5 | 2,7 | 3,4 | 3,8 | 4,0 |
| Фенилаланин | 4,6 | 4,6 | 5,3 | 4,8 | 5,3 | 5,1 | 4,9 | 4,2 | 4,3 | 5,1 | 6,2 |
| Сырой белок (% сухо- го вещества) | 13,5 | 9,5 | 11,2 | 11,0 | 13,1 | 12,5 | 7,8 | 11,5 | 23,5 | 38,0 | 33,5 |
В настоящее время имеются и другие классификации белков: по степени электрофоретической подвижности, по расположению в клеточной структуре эндосперма, по функциональной характеристике и другим свойствам, все они, дополняя друг друга, расширяют наши познания о белках.
Альбумины и глобулины представлены в основном ферментами и структурными белками. Значительная часть этих белков локализована в зародыше и алейроновом слое. Они входят в состав мембран субклеточных органоидов зерна, образуют белки рибосом, митохондрий, эндоплазматического ретикулума. В сложных белках (нуклеопротеины, липопротеины, фосфопротеины и др.) белковая часть представлена альбуминами и глобулинами.
Проламины и глютелины относятся к запасным белкам, локализованы в эндосперме и не обладают ферментативной активностью. Они составляют наибольшую часть белков (до 80%). У бобовых запасные белки представлены главным образом солерастворимой фракцией (гло-
