Глобулярные белки. Они называются так потому, что их полипептидные цепи свернуты в компактные формы в виде глобул шаровидной формы. Эта группа включает в себя все энзимы, антитела и гормоны, которые являются белками. Первая подгруппа глобулярных белков – альбумины, являются водорастворимыми белками, коагулирующими под действием температуры. Большое количество их находится в молоке, крови, яйцах и многих растениях.
Гистоны – белки со свойствами оснований, присутствуют в клеточном ядре, где связаны с дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК). Они растворимы в солевых растворах и не коагулируются теплом, содержат много аргинина и лизина.
Протамины – белки, обладающие основными свойствами, с относительно низкой молекулярной массой, связанные с нуклеиновыми кислотами и имеющиеся в большом количестве в мужских половых клетках (сперматозоидах, молоках) и икре рыб. Протамины богаты аргинином, однако, не содержат тирозина, триптофана и серусодержащих аминокислот.
Глобулины обнаруживаются в молоке, яйцах и крови, являются главным резервным белком во многих семенах, особенно бобовых – сое, горохе и других.
По структуре (конформации) белковой молекулы
Несмотря на то, что глобулярные и фибриллярные белки в целом отражают внешнюю форму белков, однако, такая классификация не является удобной для заключения о разнообразии организации белковой структуры.
Современный подход в понимании структуры белковой молекулы, основан на внутримолекулярных взаимодействиях аминокислот.
Белковая молекула может находиться в различной пространственной конфигурации в естественных условиях. Говоря о конфигурации (конформации), подразумевается размер, форма, упакованность полипептидной цепи. От этих свойств зависят активность ферментов, питательные и технологические свойства продуктов.
Имеется несколько типов химического и физического взаимодействия, которые вместе влияют на размер, форму и физикохимические свойства белков. Два типа связей между аминокислотными остатками в белковой молекуле являются основными и наиболее важными – ковалентные связи и физические силы.
К ковалентным связям относится пептидная -C(O)-NH- и дисульфидная-S-S- связь. Пептидная связь очень прочная и требуется химическая реакция для ее разрыва.
Две важные, в отношении полярности, аминокислоты – цистеин и цистин. Цистеин содержит сульфгидрильную SH-группу – весьма полярную, которая ионизирует в щелочной среде. В присутствии окисли-
телей, например воздуха, два близких цистеиновых остатка окисляются до цистина с ковалентной дисульфидной связью S-S.
Физические силы включают электростатические взаимодействия, водородные и гидрофобные связи. К электростатическим (ионным) взаимодействиям следует отнести взаимодействие отталкивания равнозаряженных частей белковых молекул или притяжения разнозаряженных. Наиболее полярными боковыми цепями аминокислотных остатков являются кислые группы глютаминовой и аспаргиновой кислот в виде свободных карбоксильных групп, которые в нейтральных и щелочных растворах ионизируются и дают отрицательный заряд белку (рис. 6.1).
Физические связи менее прочны и могут быть разрушены специфическими растворителями, изменением температуры и pH среды, увеличением концентрации соли.
Основные аминокислоты – лизин, гистидин, аргинин имеют концевые группы, способные присоединять водородный ион в нейтральной или кислой среде, образуя положительный заряд на белковой молекуле. Высокое содержание основных и кислых аминокислот в альбуминах и глобулинах обеспечивает их гидрофильность, т.е. хорошую растворимость в водной среде.
Гидрофобные связи являются наиболее причинными для сжатия белковых молекул. Примером гидрофобных связей является образование масляных капель на поверхности воды. Длинные неполярные углеводородные цепочки масла предпочитают свое собственное окружение окружению полярной воды. Подобно этому цепи неполярных аминокислот имеют тенденцию соединяться с другими неполярными группами в молекулах белка, выталкивая из пространства между ними воду. Неполярные аминокислоты – валин, изолейцин, фенилаланин, пролин, аланин, глицин. Их боковая цепь состоит единственно из CH3 -групп.
Водородная связь Водородная связь между пептидными между боковыми группами цепями
Ионная связь
Неполярная, или гидрофобная связь
Рисунок 6.1 - Внутримолекулярные нековалентные связи, ответственные за поддержание вторичной и третичной структуры
Белки, богатые неполярными соединениями, не растворяются в полярной среде, и только органические растворители способны их диспергировать. Такие растворители, как этанол, помогают растворять проламины зерна, богатые неполярными аминокислотными остатками.
На основе этих взаимодействий структуру белковой молекулы классифицируют на первичную, вторичную, третичную и четвертичную.
Первичная структура – определяется линейной последовательностью аминокислотных остатков, составляющих полипептидную цепь белковой молекулы. При этом основной связью является ковалентная пептидная связь. В этом случае конфигурация белковой молекулы может быть представлена длинной цепью с определенной последовательностью связанных аминокислотных остатков. На рисунке 6.2 показана первичная структура белка лизоцима состоящего из 129 аминокислотных остатков.
Вторичная структура включает 3 вида состояния белка: α- спираль, β-слой, обратный изгиб. Для глобулярных белков совсем недавно в пределах вторичной структуры обнаружена новая категория – это сегмент полипептидной цепи, напоминающий петлю, наподобие греческой буквы омега Ω. Вторичная структура определяется нековалентными связями, образующимися за счет водородных связей между
