отдельными участками полипептидной цепи. В один виток α-спирали входит 3,6 аминокислотных остатков. К этому классу структурной организации белковой молекулы относят кератиновые, миозиновые, эпидерминовые, фибриновые, коллагеновые белки.
Третичную структуру связывают с упакованностью спиралевидной полипептидной цепочки до сферического состояния. На упакованность белка в значительной мере влияют ковалентные дисульфидные связи цистеиновых остатков, соединяющих между собой отдельные участки полипептидной цепи. Помимо этого на третичную структуру влияют гидрофобные взаимодействия, определяемые силами Ван дер Вальса при сближении или отталкивании неполярных частей полипептидных цепочек. В результате наблюдается разная степень взаимодействия с окружающей водой. Гидрофобные нековалентные связи играют важную роль в создании и стабилизации структуры, специфичной для каждого белка.
Сравните первичную и третичную структуры белка лизоцима цыпленка.
Четвертичная структура определяется наличием в белковой молекуле нескольких субъединиц (полипептидных цепочек), связанных между собою нековалентными связями – водородными, ионными, гидрофобными. Классическим примером такого белка является гемоглобин, состоящий из 4-х полипептидных цепочек, каждая из которых связана с атомом железа, заключенном в соединении, называемом гемом. Характерной особенностью белков четвертичной структуры является их обратимая диссоциация на субъединицы в определенных условиях.
Конформация и функциональная активность белка
Характер конформации белка имеет большое значение в проявлении биологической активности, в частности, активности ферментов, физических и технологических свойствах белковых продуктов.
Каталитическое взаимодействие фермента с субстратом происходит между активным центром фермента и атакуемым участком молекулы субстрата. В этом случае возможность взаимодействия фермента с субстратом в значительной мере определяется характером упакованности обеих молекул и доступностью активных группировок к сближению.
В простейшем подходе денатурацию белка можно рассматривать как изменение нативной конформации белка и потерей функциональных свойств. Денатурация не сопровождается разрывом пептидных связей под действием разных факторов – повышенной температуры, кислой или щелочной среды, действия ионов тяжелых металлов и других веществ. Денатурированные белки в воде не растворяются. При этом происходит нарушение вторичной, третичной и четвертичной структуры и потеря активности ферментов. Денатурация белка имеет место под воздействием соляной кислоты желудочного сока у животных и человека. Белковая молекула как бы развертывается, принимая вид беспорядочного клубка. Активные участки полипептидной цепочки становятся доступными действию ферментов.
Касаясь растительных белков, необходимо отметить исключительно важное значение конформации белковой молекулы на ее химико-физические свойства. Концевые группы аминокислот в результате внутримолекулярных взаимодействий обеспечивают определенные показатели растворимости, упругости, эластичности. И это отражается на технологических и пищевых свойствах продуктов питания, имеющих разные по своим свойствам белки. Например, хорошее или плохое тесто обусловлено именно структурными свойствами белков пшеничной муки.
Растительные продукты сейчас подвергаются существенным воздействиям со стороны человека: уборка зерновых и других культур, их переработка (сушка, экструдирование, силосование, варка), хранение,
перевозка, продажа и др. При этом важно сохранить или улучшить качество продуктов.
6.2. Аминокислотный состав белков
Еще в конце 18 века в научных исследованиях отмечали существенные различия между разными белковыми продуктами на рост и состояние здоровья молодых животных и человека. В конце 19-го, начале 20-го веков было установлено, что белки состоят из аминокислот и различаются по их составу.
В результате работ Т. Осборна и Л. Менделя (1914), в последующем Роуза (1935) и других было установлено, что почти половина аминокислот являются незаменимыми, так как не могут образовываться в организме человека и животных в сколько-нибудь значительных количествах и должны обязательно поступать с пищей. Другая ситуация у бактерий, растений и грибов. Бактерии и все растения синтезируют все аминокислоты из простых предшественников – углеводородов и аммиака. По-видимому, в процессе эволюции животные потеряли часть ДНК, контролирующих синтез незаменимых аминокислот.
6.3. Незаменимые аминокислоты
К незаменимым относятся: лизин, метионин, триптофан, треонин, изолейцин, лейцин, валин, фенилаланин, аргинин, гистидин (табл. 6.1). Цистеин и тирозин относят к полунезаменимым, так как первый образуется в процессе обмена из метионина, второй – из фенилаланина. При недостатке в рационе метионина и фенилаланина нарушается, соответсвенно, образование цистеина и тирозина, в результате может возникнуть их дефицит, так как других предшественников их образования в организме нет. В организме присутствует цистеин. Две молекулы цистеина обьединяются в одну молекулу цистина, в результате окисления SH групп и образования дисульфидной связи S-S. Считается, что количество фенилаланина в рационах цыплят должно составлять не менее 58% от потребности фенилаланин+тирозин, количество метионина 50% от суммы метионин+ цистин.
Для человека и мыши аргинин не считается незаменимой аминокислотой. Что касается гистидина, то его потребность для взрослых людей не установлена. Для цыплят 11-ой незаменимой аминокислотой называют глицин.
Кошка является уникальной особью среди млекопитающих по отношению к аминокислотам. Обнаружено, что на диете без аргинина они погибают в результате гипераммонимии, рвоты, тетанических спазмов. По-видимому, кошки не способны синтезировать орнитин, поэтому нуждаются в аргинине.У кошек так же обнаружилась специфическая потребность в таурине, роль которого связана с предотвращением де-
