Рисунок 6.1 - Внутримолекулярные нековалентные связи, ответственные за поддержание вторичной и третичной структуры
Белки, богатые неполярными соединениями, не растворяются в полярной среде, и только органические растворители способны их диспергировать. Такие растворители, как этанол, помогают растворять проламины зерна, богатые неполярными аминокислотными остатками.
На основе этих взаимодействий структуру белковой молекулы классифицируют на первичную, вторичную, третичную и четвертичную.
Первичная структура – определяется линейной последовательностью аминокислотных остатков, составляющих полипептидную цепь белковой молекулы. При этом основной связью является ковалентная пептидная связь. В этом случае конфигурация белковой молекулы может быть представлена длинной цепью с определенной последовательностью связанных аминокислотных остатков. На рисунке 6.2 показана первичная структура белка лизоцима состоящего из 129 аминокислотных остатков.
Вторичная структура включает 3 вида состояния белка: α- спираль, β-слой, обратный изгиб. Для глобулярных белков совсем недавно в пределах вторичной структуры обнаружена новая категория – это сегмент полипептидной цепи, напоминающий петлю, наподобие греческой буквы омега Ω. Вторичная структура определяется нековалентными связями, образующимися за счет водородных связей между
отдельными участками полипептидной цепи. В один виток α-спирали входит 3,6 аминокислотных остатков. К этому классу структурной организации белковой молекулы относят кератиновые, миозиновые, эпидерминовые, фибриновые, коллагеновые белки.
Третичную структуру связывают с упакованностью спиралевидной полипептидной цепочки до сферического состояния. На упакованность белка в значительной мере влияют ковалентные дисульфидные связи цистеиновых остатков, соединяющих между собой отдельные участки полипептидной цепи. Помимо этого на третичную структуру влияют гидрофобные взаимодействия, определяемые силами Ван дер Вальса при сближении или отталкивании неполярных частей полипептидных цепочек. В результате наблюдается разная степень взаимодействия с окружающей водой. Гидрофобные нековалентные связи играют важную роль в создании и стабилизации структуры, специфичной для каждого белка.
Сравните первичную и третичную структуры белка лизоцима цыпленка.
Четвертичная структура определяется наличием в белковой молекуле нескольких субъединиц (полипептидных цепочек), связанных между собою нековалентными связями – водородными, ионными, гидрофобными. Классическим примером такого белка является гемоглобин, состоящий из 4-х полипептидных цепочек, каждая из которых связана с атомом железа, заключенном в соединении, называемом гемом. Характерной особенностью белков четвертичной структуры является их обратимая диссоциация на субъединицы в определенных условиях.
Конформация и функциональная активность белка
Характер конформации белка имеет большое значение в проявлении биологической активности, в частности, активности ферментов, физических и технологических свойствах белковых продуктов.
Каталитическое взаимодействие фермента с субстратом происходит между активным центром фермента и атакуемым участком молекулы субстрата. В этом случае возможность взаимодействия фермента с субстратом в значительной мере определяется характером упакованности обеих молекул и доступностью активных группировок к сближению.
В простейшем подходе денатурацию белка можно рассматривать как изменение нативной конформации белка и потерей функциональных свойств. Денатурация не сопровождается разрывом пептидных связей под действием разных факторов – повышенной температуры, кислой или щелочной среды, действия ионов тяжелых металлов и других веществ. Денатурированные белки в воде не растворяются. При этом происходит нарушение вторичной, третичной и четвертичной структуры и потеря активности ферментов. Денатурация белка имеет место под воздействием соляной кислоты желудочного сока у животных и человека. Белковая молекула как бы развертывается, принимая вид беспорядочного клубка. Активные участки полипептидной цепочки становятся доступными действию ферментов.
Касаясь растительных белков, необходимо отметить исключительно важное значение конформации белковой молекулы на ее химико-физические свойства. Концевые группы аминокислот в результате внутримолекулярных взаимодействий обеспечивают определенные показатели растворимости, упругости, эластичности. И это отражается на технологических и пищевых свойствах продуктов питания, имеющих разные по своим свойствам белки. Например, хорошее или плохое тесто обусловлено именно структурными свойствами белков пшеничной муки.
Растительные продукты сейчас подвергаются существенным воздействиям со стороны человека: уборка зерновых и других культур, их переработка (сушка, экструдирование, силосование, варка), хранение,
