липопротеины (НПЛ), среднеплотные (СПЛ) и высокоплотные (ВПЛ) (табл. 5.4).
Фосфопротеины содержат фосфорную кислоту как простетическую группу, есть в казеине молока и фосфитине яичного желтка.
Хромопротеины содержат пигмент в качестве простетической группы. Примеры: гемоглобин, цитохромы, в которых содержится гем и флавины, соответственно.
Нуклеопротеины, у которых простетическими группами белка являются рибонуклеиновые кислоты (РНК).
По функциональным свойствам
Белки в организме животных и в растениях делят на функциональные и структурные. К функциональным относят ферменты, гормоны и многие другие. К структурным: в растениях - запасные белки семян, у животных – белки покровных тканей – кератины, волосы, шерсть, перья, рога, копыта; белки соединительных тканей-коллагены, эластины.
Каждый белок выполняет свою узкоспециализированную функцию. Например, белок миозин, составляющий 50% мускульных белков, играет важную роль в сокращении мышц, обладая одновременно ферментативной АТФ-азной активностью, так как катализирует расщепление АТФ до АДФ, обеспечивая тем самым мускулы энергией.
По форме белковой молекулы
Фибриллярные белки. Эти белки, в большинстве случаев, играют структурную роль в клетках и тканях животных, они нерастворимы и очень устойчивы к протеолитическим ферментам. Они состоят из длинных цепей, соединенных вместе поперечными связями.
Коллагены являются главными белками соединительных тканей и составляют до 38% белка в теле животного. Как подчеркивалось ранее, аминокислота оксипролин является основным компонентом коллагена. Гидроксилация пролина до гидроксипролина ослабляется с возрастом животных,это может привести к увеличению экссудата и поражению кожи. Триптофан не найден в коллагене.
Эластин – найден в эластичных тканях, таких как сухожилия и артерии. Полипептидная цепь эластина богата аланином и глицином. Она содержит поперечные связи, включающие боковые цепи лизина, который защищает белок от чрезмерного растягивания и способствует обратному возврату к нормальной длине после растяжения.
Кератины – классифицируются в два типа: α – кератины являются главным белком шерсти и волос, β – кератин находится в перьях, коже, клюве, чешуе большинства птиц и рептилий. Белки очень богаты серусодержащей аминокислотой цистеином; белок шерсти, например, содержит около 4% серы.
Глобулярные белки. Они называются так потому, что их полипептидные цепи свернуты в компактные формы в виде глобул шаровидной формы. Эта группа включает в себя все энзимы, антитела и гормоны, которые являются белками. Первая подгруппа глобулярных белков – альбумины, являются водорастворимыми белками, коагулирующими под действием температуры. Большое количество их находится в молоке, крови, яйцах и многих растениях.
Гистоны – белки со свойствами оснований, присутствуют в клеточном ядре, где связаны с дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК). Они растворимы в солевых растворах и не коагулируются теплом, содержат много аргинина и лизина.
Протамины – белки, обладающие основными свойствами, с относительно низкой молекулярной массой, связанные с нуклеиновыми кислотами и имеющиеся в большом количестве в мужских половых клетках (сперматозоидах, молоках) и икре рыб. Протамины богаты аргинином, однако, не содержат тирозина, триптофана и серусодержащих аминокислот.
Глобулины обнаруживаются в молоке, яйцах и крови, являются главным резервным белком во многих семенах, особенно бобовых – сое, горохе и других.
По структуре (конформации) белковой молекулы
Несмотря на то, что глобулярные и фибриллярные белки в целом отражают внешнюю форму белков, однако, такая классификация не является удобной для заключения о разнообразии организации белковой структуры.
Современный подход в понимании структуры белковой молекулы, основан на внутримолекулярных взаимодействиях аминокислот.
Белковая молекула может находиться в различной пространственной конфигурации в естественных условиях. Говоря о конфигурации (конформации), подразумевается размер, форма, упакованность полипептидной цепи. От этих свойств зависят активность ферментов, питательные и технологические свойства продуктов.
Имеется несколько типов химического и физического взаимодействия, которые вместе влияют на размер, форму и физикохимические свойства белков. Два типа связей между аминокислотными остатками в белковой молекуле являются основными и наиболее важными – ковалентные связи и физические силы.
К ковалентным связям относится пептидная -C(O)-NH- и дисульфидная-S-S- связь. Пептидная связь очень прочная и требуется химическая реакция для ее разрыва.
Две важные, в отношении полярности, аминокислоты – цистеин и цистин. Цистеин содержит сульфгидрильную SH-группу – весьма полярную, которая ионизирует в щелочной среде. В присутствии окисли-
телей, например воздуха, два близких цистеиновых остатка окисляются до цистина с ковалентной дисульфидной связью S-S.
Физические силы включают электростатические взаимодействия, водородные и гидрофобные связи. К электростатическим (ионным) взаимодействиям следует отнести взаимодействие отталкивания равнозаряженных частей белковых молекул или притяжения разнозаряженных. Наиболее полярными боковыми цепями аминокислотных остатков являются кислые группы глютаминовой и аспаргиновой кислот в виде свободных карбоксильных групп, которые в нейтральных и щелочных растворах ионизируются и дают отрицательный заряд белку (рис. 6.1).
Физические связи менее прочны и могут быть разрушены специфическими растворителями, изменением температуры и pH среды, увеличением концентрации соли.
Основные аминокислоты – лизин, гистидин, аргинин имеют концевые группы, способные присоединять водородный ион в нейтральной или кислой среде, образуя положительный заряд на белковой молекуле. Высокое содержание основных и кислых аминокислот в альбуминах и глобулинах обеспечивает их гидрофильность, т.е. хорошую растворимость в водной среде.
Гидрофобные связи являются наиболее причинными для сжатия белковых молекул. Примером гидрофобных связей является образование масляных капель на поверхности воды. Длинные неполярные углеводородные цепочки масла предпочитают свое собственное окружение окружению полярной воды. Подобно этому цепи неполярных аминокислот имеют тенденцию соединяться с другими неполярными группами в молекулах белка, выталкивая из пространства между ними воду. Неполярные аминокислоты – валин, изолейцин, фенилаланин, пролин, аланин, глицин. Их боковая цепь состоит единственно из CH3 -групп.
Водородная связь Водородная связь между пептидными между боковыми группами цепями
Ионная связь
Неполярная, или гидрофобная связь
