Основы питания и кормления сельскохозяйственных животных

Тиамин очень неустойчив к теплу. Поэтому избыточная температура или автоклавирование кормов резко снижает его содержание.

Таблица 8.3 – Типичный состав витаминных премиксов, добавляемых в расчете на кг СВ рациона.

Проверочные вопросы:

1. Назовите жирорастворимые и водорастворимые витамины.

2. Почему для взрослых жвачных животных балансирование по водорастворимым витаминам не столь обязательно, как для свиней и птиц?

3. Признаки дефицита витамина А у сельскохозяйственных животных.

4. Роль витаминов группы В в обмене веществ.

5. Что такое премикс? По каким элементам отличаются премиксы для взрослого крупного рогатого скота от премиксов для свиней и птиц? В каком количестве (%) вводят премикс в комбикорма для птиц и свиней?

6. Доступность витаминов В3 и В5 из зерна зерновых культур.

7. Каротин как источник витамина А. Значение каротина в поддержании воспроизводительных функций у животных.

8. Признаки дефицита витамина Д у сельскохозяйственных животных.

9. По каким витаминам необходимо контролировать рационы свиней и птиц.

10. Роль витамина В12 в организме животных, источники В12 для жвачных и нежвачных сельскохозяйственных животных.

Литература

1. Макарцев В.И. Кормление сельскохозяйственных животных. / В. И. Макарцев, И. Ф. Драганов, В. В. Калашников. – М.: Колос, 2011. – 640 с.

2. Новое в кормлении животных. Справочное пособие. /Авторский коллектив: В. И. Фисинин В. В. Калашников,И. Ф. Драганов [и др.]. - М.: Издательство РГАУ-МСХА, 2012. – 612 с.

3. Рядчиков В. Г. Основы питания и кормления сельскохозяйственных животных / В. Г. Рядчиков. - Краснодар 2012. – 328 с.

Глава 9. Ферменты (энзимы)

Ферменты – самый крупный и высокоспециализированный класс белковых молекул, при помощи которых реализуется действие генов в осуществлении жизненно необходимых химических реакций в организме животных. Ферментативной активностью обладают также матричные РНК, называемые рибозимами. К настоящему времени открыто более тысячи ферментов, наиболее востребованные получены в кристаллическом виде и используются во многих областях – медицине, в сельском хозяйстве, пищевой промышленности и т.д.

История энзимологии. Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения (от лат. fermentum – закваска). Термин энзим (от греч. – дрожжи, закваска) предложен в 1876 г. В. Кюне для ферментов, секретируемых клетками желудка. Л.Пастер (1866) установил, что процесс спиртового и молочно-кислого брожения катализируется «живыми» ферментами, т.е. микроорганизмами. Э. Бухнер доказал в 1897 г., что бесклеточный дрожжевой сок способен катализировать спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки; Дж. Самнер в 1926 г. выделил фермент уреазу в кристаллической форме; каталитическая активность РНК была обнаружена в 1980г. Т.Чеком.

Название многих ферментов образуются путем добавления суффикса – аза к названию субстрата, т.е. того вещества, на которое воздействует данный фермент. Уреаза катализирует гидролиз мочевины (англ. urea-юреа-мочевина) до NH3 и CO2 , аргиназа катализирует гидролиз аргинина до орнитина и мочевины. Суммарное название ферментов для определенного класса веществ: протеазы – ферменты расщепляющие белки (протеины), липазы, расщепляющие липиды (жиры), карбогидразы – углеводы, нуклеазы – нуклеиновые кислоты и т.д. Слова фермент и энзим имеют равный смысл.

Ферменты, или энзимы – это катализаторы, что в классическом химическом понимании означает вещество, которое влияет на скорость химических реакций без появления в конечных продуктах; характерно, что катализатор остается неизмененным по завершении реакции. Энзимы способны повышать скорость реакции в 10⁹ -10¹² раз по сравнению с некатализированной реакцией. Реакции, катализируемые энзимами, теоретически являются обратимыми и должны достигать равновесия. В живых клетках продукты реакции удаляются, и реакции являются в значительной мере однонаправленными и не достигают равновесия, скорее, они достигают стабильного состояния, в котором концентрации реактантов остаются относительно постоянными.

Каждая живая клетка содержит сотни энзимов и может функционировать эффективно только тогда, когда действия энзимов благоприятно скоординированы. Важно подчеркнуть, что в пределах клетки энзимы существуют в разных компартаментах: клетка не ящик, в котором они в беспорядке разбросаны. Например, энзимы 1-ой стадии в окислении глюкозы (гликолитический путь) присутствуют в цитоплазме, в то время как ферменты дыхательной цепи, включенные в цикл трикарбоновых кислот, находятся в митохондриях; ферменты, катализирующие процессы обмена нуклеиновых кислот, локализованы в ядре и т.д.

9.1. Классификация энзимов

Энзимы классифицируются на 6 больших групп в соответствии с характером их действия.

Оксидоредуктазы катализируют окислительно – восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. В результате реакции происходит перенос водорода, кислорода или элекронов от одной молекулы к другой, например, лактат окисляется в пируват в присутствии лактатдегидрогеназы. В процессе реакции два электрона и два атома водорода отрываются от спиртовой группы, образуя кетон, и трансформируются с образованием никотинамидадениндинуклеотида (НАДН) (+Н⁺ ).

Группа включает:

• дегидрогеназы;

• оксидазы;

• пероксидазы;

• каталазы;

• оксигеназы;

• гидроксилазы.

Трансферазы – большая группа энзимов, которые катализируют перенос от субстрата (донор) к другому веществу (акцептор) разных функциональных групп, таких как ацетил, амино и фосфат от одной молекулы к другой. Например, при образовании глюкоза-6-фосфат из глюкозы при освобождении энергии в теле добавление фосфатной группы происходит в присутствии гексокиназы: