Группа включает:
-
трансальдолазы и транскетолазы;
-
ацетил-, глюкозил- и фосфорилтрансферазы;
-
киназы;
-
фосфомутазы.
Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление внутримолекулярных связей (за исключением С-С связей) в субстратах с присоединением Н2О . Типичным является гидролиз жиров и белков. Жир может быть разрушен до глицеридов (ацилглицеролов) и жирных кислот под воздействием липазы.
Подобным образом пептидазы расщепляют белки путем гидролиза пептидных связей между смежными аминокислотами.
Эта группа включает:
-
эстеразы;
-
гликозидазы;
-
пептидазы;
-
фосфатазы;
-
тиолазы;
-
фосфолипазы;
-
амидазы;
-
дезаминазы;
-
рибонуклеазы.
Лиазы – энзимы, которые катализируют негидролитический разрыв С-О, С-С, С-N и других связей, включая отрыв определенных групп при декарбоксилировании или дезаминировании. Пируват декарбосилаза, например, катализирует превращение 2-оксо-кислоты в альдегид, при этом удаляется двуокись углерода:
Эта группа включает:
-
альдолазы
-
гидратазы
-
дегидратазы
-
синтазы
-
-лиазы
Изомеразы катализируют реакции изомерного превращения в пределах одной молекулы. Например, рибулозофосфат-3-эпимераза изменяет конфигурацию молекулы при одном атоме углерода и превращают рибулозо-5-фосфат в ксилулозо-5-фосфат:
Группа включает:
-
рацемазы;
-
изомеразы;
-
некоторые мутазы.
Лигазы . Название означает катализ реакций, где связываются две молекулы за счет разрушения высокоэнергетической фосфатной связи АТФ , которые дают энергию для осуществления реакции. Например, образование глютамина из глютаминовой кислоты осуществляется с помощью глютаминсинтетазы при затрате энергии АТФ :
Единицы активности ферментов
1) За единицу активности фермента (U-unit, англ.) принимают такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата (С) за 1 мин. при оптимальных условиях (1U= 1 мкмоль/мин.)
2) В системе СИ активность выражают в каталах: 1 катал – количество фермента, катализирующее превращение 1 моля субстрата за 1 сек. при оптимальных условиях (1кат.=1 моль/с)
3) Удельная активность определяется количеством единиц ферментативной активности, которое приходится на 1 мг белка в биологическом объекте (U/мг белка)
4) В медицинской энзимологии активность фермента выражают в единицах (U) на 1 л биологической жидкости (сыворотки крови, мочи): U/л.
9.2. Свойства ферментов как биокатализаторов
Специфичность (избирательность) действия. Выделяют такие ее
виды:
а) абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного субстрата (один фермент – один субстрат). Пример – уреаза, аргиназа, сахараза, лактаза и др.
б) стереоструктурная– фермент катализирует превращение определенного стереоизомера (лактатдегидрогеназа превращает только L- лактат)
в) относительная– фермент катализирует превращение группы веществ с одним типом химической связи (один фермент – одна связь). Пример – пептидазы, эстеразы, гликозидазы.
Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры
Ферментативные реакции, как и все химические реакции, ускоряются при повышении температуры (в 2-4 раза на каждые 10°С). Однако скорость ферментативной реакции имеет свой температурный оптимум, превышение которого приводит к понижению активности ферментов из-за тепловой денатурации их молекул. Для большинства ферментативных реакций температурный оптимум – 38-40°С. При 50-60°С и выше скорость ферментативных реакций сильно уменьшается из-за разрушения молекул фермента (рис. 9.1А). Зависимость активности ферментов от температуры называется термолабильностью . Ферменты лучше сохраняются при низких температурах, хотя при этом их активность снижается, но денатурации не происходит.
