Крупный рогатый скот: содержание, кормление, болезни: диагностика и лечение

духе. Эти показатели свидетельствуют о развитии кетоза.

Кетозы могут наблюдаться у коров и овцематок как низкой, так и высокой упитанности. При кетозе параллельно с повышением уровня кетоновых тел в крови происходит и выявление их в молоке (кетолактия). Для определения кетоновых тел в молоке используется реактив Лестраде, порог чувствительности которого составляет 10 мг% кетоновых тел.

Непосредственной причиной развития кетоза у жвачных животных являются нарушения баланса и функций гипофизо-надпочечниковой системы, что приводит к блокированию использования углеводов организма при переходе от грубых кормов к концентратам, при отелах, после отела, при лактации. В этих случаях снижается активность цикла Кребса в тканях, и молекулы ацетил-КоА, не успевая «сгорать» в реакциях этого цикла, идут на избыточное образование кетоновых тел.

Чтобы вызвать кетоз у молочных коров, необходимо иметь одновременно фактор мобилизации липидов и дефицит глюкозы и глюкозообразователей (пропионат, глицерин, аланин и др.). Такая ситуация часто создается при использовании рационов с низким уровнем углеводов. Кетоз не развивается у коровы до тех пор, пока не происходит увеличение свободных жирных кислот в крови в результате липолиза три глицеридов в жировой ткани. При этом образуется значительное количество молекул ацетил-КоА, но уровень

щавелевоуксусной кислоты снижается при дефиците углеводов. Эта кислота обычно синтезируется из пирувата, продук та гликолиза, но при длительном дефиците углеводов щавелевоуксусная кислота расходуется на образование глюкозы путем глюконеогенеза, а следовательно, она недоступна для реакции с ацетил-КоА. Таким образом, без должного уровня щавелевоуксусной кислоты в клетках цикл Кребса не способен полностью окислить повышенное количество молекул ацетил-КоА, а поэтому они используются в митохондриях печени на синтез кетоновых тел.

Клинические кетозы характеризуются гипогликемией, повышением уровня кетоновых тел и свободных жирных кислот в крови. Гликемия может достигать 30 мг%, поэтому при кетозах рекомендуются внутривенные введения растворов глюкозы.

Знание биохимического механизма развития кетоза позволяет рекомендовать в качестве лечебных препаратов пропионовую кислоту. В тканях пропионовая кислота метаболизируется в янтарную, а затем в щавелевоуксусную, которая вовлекает в цикл Кребса большое число молекул ацетил-КоА, и, следовательно, предупреждается избыточный синтез кетоновых тел.

При одновременном повышении в крови коров концентрации свободных жирных кислот, билирубина, трансаминазной активности при снижении концентрации глюкозы, альбумина, холестерина, инсулина возможно развитие субклинического ожирения пече-

Т а б л и ц а 2

Индикаторные показатели при подозрении на поражения отдельных органов крупного рогатого скота

ни (жировая дистрофия). Эта патология имеет место у высокопродуктивных коров с высоким уровнем обмена веществ как результат несбалансированности рационов по уровню энергии в период стельности. У коров высокой упитанности низкий запас гликогена и мобилизация жиров приводит к жировому перерождению печени (табл. 2).

ФЕРМЕНТЫ СЫВОРОТКИ КРОВИ

В организме животного подавляющее большинство химических реакций являются каталитическими, а значит, протекают с участием специфических белков — ферментов, выполняющих роль биологических катализаторов. Ферменты — самые эффективные катализаторы в клетках организма животного. Как химические катализаторы ферменты не расходуются в процессе реакции, а поэтому участвуют в реакциях в очень малых количествах. Фермент не изменяется, вступая в реакцию, и выходит из нее в первоначальном виде. При этом фермент, ускоряя реакцию на несколько порядков, не изменяет термодинамические свойства системы.

Эффективность действия ферментов проявляется в значительном снижении энергии активации катализируемой реакции в результате образования временных промежуточных фермент-субстратных комплексов. Взаимосвязи ферментов с субстратами обеспечиваются наличием в их структурах активных центров, что и объясняет высокую специфичность (избирательность) действия ферментов.

Ферменты обладают всеми свойствами, присущими катализаторам, — специфичностью действия, зависимостью от рН и температуры среды, активностью в чрезвычайно малых концентрациях. Существует последовательность в деятельности ферментов; так, белки, жиры и углеводы кормов под влиянием гидролаз пищеварительной системы животного распадаются до простых веществ, которые затем подвергаются дальнейшим превращениям с участием других классов ферментов. Поэтому дефицит одного фермента в клетках влечет последующие нарушения метаболизма веществ в целом.

Различают ферменты, которые постоянно присутствуют в клетках, и ферменты индуцируемые, биосинтез ко то-

рых активируется под влиянием соответствующих субстратов. В основе многих явных и скрытых патологических состояний организма лежат нарушения функционирования ферментных систем. Многие ферменты выполняют свои функции и локализуются внутри клеток, а потому в сыворотке (плазме) крови их активность низка или вообще отсутствует. Поэтому, анализируя сыворотку крови, по активности определенных ферментов можно выявить изменения, происходящие внутри клеток различных органов и тканей. Другие ферменты (небольшая группа) постоянно находятся в крови в известных количествах и выполняют опре деленные функции (неактивные фер менты системы свертывания крови).

Все ферменты-белки присутствуют в тканях в очень низких концентрациях, а потому в лабораторной практике определяют активность ферментов, которая оценивается количеством превращаемого субстрата или полученного продукта в единицу времени при определенных стандартных, оптимальных для данного фермента условиях. Поэтому принято о количестве фермента судить по скорости реакции, которую он катализирует в определенных условиях измерения.

Определение активности фермента — это косвенное определение его количества, так как скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации белка-фермента. Согласно международной системе мер (1972), в ферментологии введена новая международная единица активности фермента — катал. Катал соответствует количеству фермента, способному вызвать превращение 1 моль субстрата в продукт в 1 с (1 моль/с). В практической работе катал часто оказывается слишком большой величиной, поэтому каталитическую активность фермента выражают в микрокаталах (мккат), нанокаталах (нкат), пикокаталах (пкат).

Методы определения ферментативной активности базируются на различиях физико-химических свойств субстратов и продуктов реакции. Для определения активности ферментов используются спектрофотометрические, колориметрические, флюорометрические, газометрические, поляриметрические методы.

Активность ферментов в сыворотке крови отражает сбалансированность скорости синтеза ферментов внутри клеток и выхода их из клеток. Увеличение активности фермента может быть результатом ускорения процесса синтеза, понижения скорости выведения, повышения проницаемости клеточных мембран, действия активаторов, некроза клеток. Уменьшение активности фермента вызывается повышением скорости его выведения, действием ингибиторов, угнетением синтеза.

Повышение активности в крови того или иного фермента является весьма ранним диагностическим тестом. Дополнительное определение изоферментного спектра позволяет уточнить локализацию патологического процесса, так как каждый орган имеет свой определенный изоферментный спектр. Недостатком использования определения активности ферментов в диагностической работе является отсутствие строгой специфичности по отношению к конкретной ткани или органу. Один и тот же фермент присутствует в разных органах, поэтому повышение его активности в сыворотке крови может быть следствием патологического процесса в любом из этих органов. Эта проблема разрешима двумя путями. Во-первых, следует знать, что в различных органах два разных фермента могут присутствовать в разных соотношениях: например, в печени содержание аланинаминотрансферазы выше, чем ас партатаминотрансферазы, по сравнению с уровнем этого фермента в клет-